Gelatin / Желатин говяжий / Порошок / 25 порций / 500 грамм / вкус натуральный

Происхождение желатина и сфера применения

Желатин – полупрозрачный безвкусный бесцветный пищевой ингредиент, получаемый температурным гидролизом животного коллагена – преобразованием цепочки молекул белка до олигопептидов, сформированных из аминокислотных остатков.

Процесс гидролиза коллагена необратим, белковые фибриллы превращаются в мелкие пептиды, молекулярная масса которых может существенно различаться в зависимости от применяемых физических и химических методов денатурации.

Альтернативные названия – гидролизованный коллаген, пептиды коллагена. В пищевой промышленности используется как желирующий агент, в косметологии – для улучшения свойств кожи и волос, в медицине – для восстановления и укрепления суставно-связочного аппарата^1,2, как носитель для препаратов (желатиновые капсулы).

Состав желатина

Желатин содержит 98-99% белка³. Содержание аминокислот в желатине полностью соответствует их содержанию в негидрализованной коллагене – это 19 аминокислот, половину объема которых составляют глицин, пролин и гидроксипролин.

Преимущество аминокислотного состава желатина в том, что он содержит восемь из девяти незаменимых аминокислот, включая глицин и аргинин, имеющие для человеческого организма особую значимость ввиду участия в обширном спектре метаболических процессов⁶. Тем не менее, желатин совсем не содержит триптофан и обладает явным дефицитом изолейцина, треонина и метионина.

Метаболизм желатина

Экспериментально подтверждено, что желатин при пероральном приеме усваивается более чем на 90% в течение 6 часов после употребления. При этом отмечено наибольшее накопление в коже и хрящах⁷. Дополнительные исследования подтвердили, что человеческий организм принимает желатин без негативных последствий, при этом в крови гидролизованный коллаген абсорбируется в виде небольших пептидов⁸.

Основные эффекты и безопасность применения желатина

Первые целенаправленные исследования эффектов гидролизованного коллагена касались влияния желатина на кожные покровы. В ходе экспериментов установлено, что пероральный прием желатина с последующим накоплением во всех слоях дермы приводит к повышению плотности коллагеновых фибрилл и фибробластов. Повышение коллагена в коже существенно – до 58% от употребленной порции спустя 192 часа после приема (аналогичный срок наблюдалось повышение концентрации коллагена в хрящах).

Фибробласты – это особый тип клеток, синтезируемых внеклеточным матриксом и формирующих строму – структурный каркас для тканей кожи, ответственный в том числе за протекание восстановительных процессов^9,10.

Повышение плотности фибрилл и фибробластов активно стимулирует выработку собственного коллагена в кожных покровах¹¹. Также предполагается, что желатин оказывает хемотаксическое действие в отношении фибробластов¹², устраняя воспалительные реакции и тем самым стимулируя их рост¹³.

Стимулированые повышения плотности фибробластов и выработки собственного коллагена кожей ускоряет заживление повреждений, снимает воспаление, защищает клетки от деструктивного воздействия свободных радикалов, улучшает увлажнение. Перечень благотворных эффектов воздействия желатина на кожу при пероральном приеме подтвержден множественными экспериментами^14,15,16.

Важно отметить, что в исследованиях, посвященных влиянию гидролизованного коллагена на кожу, в частности – на уменьшение количества и величины морщин, наблюдался неравномерный эффект. Пероральный прием смеси, где гидролизованный коллаген был основным действующим веществом, в объеме 1 гр в сутки в течение 12 недель привел к увеличению количества морщин у глаз на шестой неделе, но по завершению курса общее количество морщин на лице снизилось на 13,2% по сравнению с изначальным параметром. Аналогичная картина наблюдалась с эффектом увлажнения.

Увеличение содержания коллагена в коже на 58% от объема принятой порции в отсутствии влияния на меланин подвело к гипотезе о том, что прием желатина улучшает кожную микроциркуляцию. Но вероятно, это вторичный эффект по отношению к доказанному механизму – прием желатина стимулирует выработку гиалуроновой кислоты.

Но в медицине желатин применяется для реабилитации суставно-связочного аппарата. Клинические исследования показали, что прием гидролизованного коллагена существенно снижает болевой синдром в суставах, причем обезболивающий эффект тем акцентированее, чем сильнее боль, тогда как ее генез не имеет значения^17,18. Точный механизм обезболивания не известен, но вероятнее всего он связан с повышением накопления коллагена в хряще и стимулированием выработки собственного коллагена через активацию деления хондроцитов¹⁹ – уникальных клеток, формирующих и поддерживающих клеточный матрикс хряща²⁰.

Рядом исследований подтверждено, что регулярное употребление гидролизованной формы животного коллагена повышает плотность костей и их прочность, снижая риск переломов и иных повреждений^21,22. Предположительно это связано с тем, что желатин повышает дифференцирование остеобластов (клеток, ответственных за построение костной ткани) и остеокластов (клеток, индуцирующих разрушение костей) на фоне снижения активности последних и повышения синтеза остеобластов.

С 2011 года по указанию EFSA (Европейская комиссия по безопасности пищевых продуктов) был проведен ряд исследований, которые подтвердили связь между употреблением желатина и улучшением функционального состояния хрящей и связок^23,24,25,26. Результаты исследований позволили рекомендовать желатин к употреблению, побочных эффектов не выявлено и лишь в одном исследовании у нескольких испытуемых наблюдалась тошнота, что однако могло быть вызвано спецификой сырья, использованного в производстве коллагена для этого исследования²⁷. Также два исследования показали, что применять желатин в комплексном лечении ревматоидного артрита необходимо с осторожностью^28,29.

Другие свойства желатина

Исследования показали, что пептиды гидролизованного коллагена при пероральном приеме способны стимулировать нейрогенез – это комплексный процесс, результатом которого является образование нового функционирующего и интегрированного в нейрональную сеть нейрона³⁰. Нейрогенез определяет интенсивность развития головного мозга в перинатальный период, в дальнейшем выполняет поддерживающую функцию³¹.

Предположительно способность пептидов коллагена низкого молекулярного веса стимулировать нейрогенез (до 20% в зубчатой извилине гиппокампа) на фоне неакцентированного анксиолитического действия связана с потенциалом подражания крупным нейротрофическим белкам, включая фактор роста нервной ткани и нейротрофический фактор головного мозга.

Также подтверждено иммунологические действие желатина, опосредованное изменением популяции Т-клеток, способствующей секреции ИЛ-10 – интерлейкина с противовоспалительным действием, эффективно подавляющего цитокин ИЛ-17, активный при патологии аутоиммунного ревматизма. Важно отметить, что исследования не выявили уменьшения количества цитокинов ИЛ-17, но очевидно, что они подавляются интерлейкином ИЛ-10 – этот иммунологический эффект, делающий желатин потенциально эффективным средством в комплексной терапии ревматизма, на данный момент не имеет объяснения³².

Пептиды коллагена, как показали исследования, стимулируют увеличение количества дендритных клеток, что повышает концентрацию индоламин-2,3-диоксигеназы в кишечнике, снижая степень тяжести симптомов артрита. То есть пероральный прием желатина может способствовать повышению активности ряда Т-клеток для снижения активности других Т-клеток, определяющих аутоиммунные реакции при ревматических и остеоартритных патологиях³³.

Также пептиды гидролизованного коллагена демонстрируют способность снижать уровень CTX-II в плазме крови на 40-53% без влияния на CPII, что вызывает анальгезирующий эффект и указывает на защитный механизм, так как CTX-II служит маркером остеоартрита³⁴. В экспериментах использовался гидролизованный коллаген куриной грудки и пероральный прием по 40 гр вещества ежедневно в течение 90 дней привел к снижению индекса остеоартрической боли и увеличению подвижности суставов. В рамках исследования гидролизат коллагена сравнивался с гглюкозамин идрохлоридом и хондроитин сульфатом, и показал аналогичную эффективность.

1. Liu D. Collagen and gelatin.
2. Djagny V. Gelatin: a valuable protein for food and pharmaceutical industries: review.
3. Bailey J. Gelatin.
4. Bensaïd A. A high-protein diet enhances satiety without conditioned taste aversion in the rat.
5. Bailey J. Gelatin.
6. Fricke O. The effect of L-arginine administration on muscle force and power in postmenopausal women.
7. Oesser S. Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL).
8. Iwai K. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates.
9. U.S. Department of Health & Human Services.

10. Altogen Biosystems. Fibroblasts.

11. Matsuda N. Effects of Ingestion of Collagen Peptide on Collagen Fibrils and Glycosaminoglycans in the Dermis.

12. Postlethwaite A. Chemotactic attraction of human fibroblasts to type I, II, and III collagens and collagen-derived peptides.

13. Shigemura Y. Effect of Prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin.

14. Nicholas M. Cellularized Bilayer Pullulan-Gelatin Hydrogel for Skin Regeneration.

15. Xiong S. A Gelatin-sulfonated Silk Composite Scaffold based on 3D Printing Technology Enhances Skin Regeneration by Stimulating Epidermal Growth and Dermal Neovascularization.

16. Mahnama H. Preparation of biodegradable gelatin/PVA porous scaffolds for skin regeneration.

17. Moskowitz R. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease.

18. Benito-Ruiz P. A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort.

19. Oesser S. Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL).

20. Lee T. Enhancement of osteogenic and chondrogenic differentiation of human embryonic stem cells by mesodermal lineage induction with BMP-4 and FGF2 treatment.

21. Nomura Y. Increase in bone mineral density through oral administration of shark gelatin to ovariectomized rats.

22. Wu J. Assessment of effectiveness of oral administration of collagen peptide on bone metabolism in growing and mature rats.

23. Barnett M. Treatment of rheumatoid arthritis with oral type II collagen. Results of a multicenter, double-blind, placebo-controlled trial.

24. Ausar S. Treatment of rheumatoid arthritis by oral administration of bovine tracheal type II collagen.

25. Trentham D. Effects of oral administration of type II collagen on rheumatoid arthritis.

26. Bagchi D. Effects of orally administered undenatured type II collagen against arthritic inflammatory diseases: a mechanistic exploration.

27. Sieper J. Oral type II collagen treatment in early rheumatoid arthritis. A double-blind, placebo-controlled, randomized trial.

28. McKown K. Lack of efficacy of oral bovine type II collagen added to existing therapy in rheumatoid arthritis.

29. Health Canada. Hydrolyzed Collagen.

30. Skaper S. Peptide mimetics of neurotrophins and their receptors.

31. Ming G. Adult neurogenesis in the mammalian brain: significant answers and significant questions.

32. Iizuka M. Suppression of collagen-induced arthritis by oral administration of transgenic rice seeds expressing altered peptide ligands of type II collagen.

33. LifeBio. Коллаген (Коллаген типа II (CII).

34. Garnero P. Urinary type II collagen C-telopeptide levels are increased in patients with rapidly destructive hip osteoarthritis.

35. Takeda S. Effect of different intake levels of dietary protein and physical exercise on bone mineral density and bone strength in growing male rats.